| 释义 |
【补体】
拼译：complement
补体是在1889年由Buchner发现的。但最初一直被认为是血浆中的单一成份。随着科学的进展，补体成份一分再分，至今已知哺乳动物补体是由近40种蛋白质组成的一个庞大的限制性蛋白解系统。 在免疫学的传统观念中，一向把补体当作免疫应答中的配角，只是“补充”抗体的作用，将微生物等靶细胞溶破而已。此外还历来把补体看作免疫应答中的非特异性成份，并不参与特异性免疫反应。但随着时间的推移，特别是在近年科学技术的大发展进程中，发现补体是组成成份众多，功能复杂多样，不仅参与免疫应答的非特异功能，且与特异性免疫反应息息相关。生物医学中一门新的独立领域——补体学乃应运而生。不仅如此，至今补体学已有了其分支学科，如补体生理学、补体生化学、补体病理学、补体遗传学等。特别是近年在分子遗传学的带动下，补体遗传学的发展相当迅速，大大丰富与补充了免疫遗传学的内容。表1 人补体固有成份的一些理化参数及结构功能特点 
①指单链氨基酸数，括弧内为总氨基酸数；②SCR短同源重复；③SP丝氨酸蛋白酶；④Thioester bond硫酯键；⑤PFP(poreforming protein)孔道形成蛋白在补体的众多成份中，有13个是补体的固有成份，它们是C1(C1q C1r C1s)、C4、C2、C3、B因子、D因子、C5、C6、C7、C8及C9，它们的理化参数及结构功能特点见表1。这13个补体成份构成了以限制性蛋白解为基础的补体级联反应，从而导出补体各种生物学功能。补体的级联反应由3个反应序列组成：(1)第1前端反应序列由C1、C4及C2组成，形成第1途径C3转化酶C3b2a，裂出活性分段C4a和C2b；(2)第2前端反应由C3、B及D因子组成，形成第2途径C3转化酶C3bBb，裂出活性分段C3a、Ba、C3bi、C3f、C3dg、C3c、C3e、C3c′等；(3)末端补体复合体(terminal complement complex，TCC)由C5、C6、C7、C8及C9组成，最后可形成攻膜复合体(MAC)将致病微生物加以溶破清除。在C3b存在的情况下，C3转化酶就成为C5转化酶C4b2a3b或C3bBb3b，可将C5裂解成C5a与C5b，前者为一过敏毒素，后者参与MAC的形成。今将补体各分段的理化性质、产生及功能报如表2。表2 补体各分段理化参数、产生及功能 
补体的级联反应，受控于一系列调节蛋白的严密调节，这些调节蛋白至目前为止已发现17种，它们是：C1q抑制剂(C1qIn)，C1抑制剂(C1－In)、I因子(I)、C4结合蛋白(C4bp)、蛋白S(PS)、补体1型受体(CR1，CD35)、补体2型受体(CR2，CD21)、衰变加速因子(DAF，CD55)、膜辅蛋白(MCP，CD46)、H因子(H)、备解素(P)、C3肾炎因子(C3NeF)、血清羧肽酶B(SCPB)、S蛋白(SP，也称玻璃连接蛋白、C8结合蛋白(C8bp)、膜反应性溶破抑制因子(MIRL，CD59)、SP40／40等等。表3是这些调节蛋白的理化参数及结构功能特点。表3 补体的调节蛋白及其理化参数 
在补体的激活过程中形成的活性分段，许多是配体分子，须与相应的补体受体作用，才能完成其功能。关于补体受体已发现多种，计有补体第1、2、3、4、5型受体(CR1，CR2，CR3，CR4，及CR5)，C3a／C4a受体，C5a受体，C1q受体，C3e受体，H因子受体(HR)等。补体学的研究热点有：(1)攻膜机制；(2)补体溶破的同种限制作用；(3)补体的分子结构及其同源重复；(4)补体的基因结构及遗传多态现象；(5)补体受体；(6)补体功能等。(同济医科大学赵修竹教授、汪策撰) |